酶的竞争性抑制作用和非竞争性抑制作用的异同
1、竞争性抑制作用：抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低的作用。
特点为：a.竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物；b.抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同；c.抑制剂浓度越大，则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小；d.动力学参数：Km值增大，Vm值不变。典型的例子是丙二酸对琥珀酸脱氢酶（底物为琥珀酸）的竞争性抑制和磺胺类药物（对氨基苯磺酰胺）对二氢叶酸合成酶（底物为对氨基苯甲酸）的竞争性抑制。
2、非竞争性抑制作用：抑制剂不能与游离酶结合，但可与ES复合物结合并阻止产物生成，使酶的催化活性降低
特点为：a.抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；b.必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；c.动力学参数
如何判断抑制剂对酶反应的可逆抑制类型
如果把抑制剂除去，反应还是可以顺利进行，则证明是可逆抑制。如果不能进行了，就是不可逆抑制
野稻可以用什么除草剂除掉
用双环磺草酮，可以去除梗稻田里的野稻
试述酶催化的作用机理，何为酶的抑制和诱导作用
一、酶的作用机理：
催化剂的作用，主要是降低反应所需的活化能，以致相同的能量能使更多的分子活化，从而加速反应的进行。
酶能显著地降低活化能，故能表现为高度的催化效率。
二、酶的抑制和诱导作用：
酶的功能基团受到某种物质的影响，而导致酶活力降低或丧失的作用。该物质即称为酶抑制剂。酶抑制剂对酶有选择性，是研究酶作用机理的重要工具。很多药物，毒物和用于化学战争的毒剂都是酶抑制剂。此外，还有一些具有一定功能的存在于动植物体内的生物大分子也是酶抑制剂。
酶受抑制时其蛋白部分并未变性。由于酶蛋白变性造成的酶失活作用，以及除去活化剂（如酶活力所必需的金属离子）而造成酶活力的降低或丧失，不属于酶抑制作用的范畴。
酶抑制作用可分为可逆和不可逆抑制作用两大类。
可逆抑制作用
抑制剂与酶以非共价键可逆结合而引起酶活力的降低或丧失，用物理方法除去抑制剂后可使酶活力恢复的作用称为可逆抑制作用，这种抑制剂叫做可逆抑制剂。
可逆抑制剂与酶结合而抑制酶活力的方式又有两种。
同位抑制作用
抑制剂与酶分子的结合部位基本上和底物与酶分子的结合部位相同或相近。这类抑制剂称为同位抑制剂。
别位抑制作用
抑制剂与酶分子活性中心以外的部位相结合，即通过酶分子空间构象的改变，来影响底物与酶的结合或酶的催化效率。这种抑制剂称为别位抑制剂。
很多药物和毒物可促进肝细胞微粒体中单加氧酶（或称混合功能**酶）或其他一些药物代谢酶的诱导合成，从而促进药物本身或其他药物的**失活。
有机污染物可通过污水灌溉、城市污泥农用以及污染大气的沉降等途径进入农田土壤，因而，有机污染物已成为影响作物(尤其是水稻)生长发育、产量形成及其品质的重要化学污染物。
有机污染物在明显抑制敏感蛋白质表达的同时，也诱导表达新的蛋白质或增加某些蛋白质的表达量。
β-内酰胺酶抑制剂有哪些作用？其是如何发挥作用的？磺胺增效剂为何能起增效作用？
β-内酰胺酶抑制剂抗菌谱广，抗菌作用弱，主要是用来增强 β-内酰胺抗生素的抗菌作用。通过抑制β-内酰胺酶，使抗生素中的β-内酰胺环免遭水解而失去抗菌活性的物质，从而增强其作用。磺胺增效剂和磺胺类药物合用，可以对细菌叶酸的合成起到双重阻断作用，即对二氢叶酸合成酶和二氢叶酸还原酶起到双重阻断，减少细菌的繁殖而起到增效作用。2制剂分类
酶抑制剂的特点及分类？
1、不可逆抑制剂：如烷化剂、有机磷、重金属盐、氰化物等
2、可逆抑制剂：包括
a、竞争性抑制剂，抑制剂与底物竞争性结合酶反应中心，使Km增大，而Vmax不变 b、非竞争性抑制剂，酶与抑制剂结合后还能与底物结合，但活性降低，使Vmax减小，而Km不变
c、反竞争性抑制剂，酶只能与底物结合后才能与抑制剂结合，Vmax与Km都减小
可逆抑制剂可用透析等方法除去，使酶恢复作用
试述酶催化的作用机理，何为酶的抑制和诱导作用
酶加速或减慢化学反应的作用。在一个活细胞中同时进行的几百种不同的反应都是借助于细胞内含有的相当数目的酶完成的。它们在催化反应专一性，催化效率以及对温度、pH值的敏感等方面表现出一般工业催化剂所没有的特性。在许多情况下，底物分子中微小的结构变化会丧失一个化合物作为底物的能力。
酶抑制作用（enzyme inhibition）指酶的功能基团受到某种物质的影响，而导致酶活力降低或丧失的作用。酶诱导(enzyme induction)指细胞在底物影响下进行特定酶合成的作用。
扩展资料
酶和一般催化剂都是通过降低反应活化能的机制来加快化学反应速度的。酶的催化特异性表现在它对底物的选择性和催化反应的特异性两方面。体内的化学反应除了个别自发进行外，绝大多数都由专一的酶催化，一种酶能从成千上万种反应物中找出自己作用的底物，这就是酶的特异性。
根据酶催化特异性程度上的差别，分为绝对特异性（absolute specificity）、相对特异性（relative specificity）和立体异构特异性（stereospecificity）三类。
一种酶只催化一种底物进行反应的称绝对特异性，如脲酶只能水解尿素使其分解为二**碳和氨；若一种酶能催化一类化合物或一类化学键进行反应的称为相对特异性，如酯酶既能催化甘油三脂水解，又能水解其他酯键。
具有立体异构特异性的酶对底物分子立体构型有严格要求，如L乳酸脱氢酶只催化L-乳酸脱氢，对D-乳酸无作用。
有些酶的催化活性可受许多因素的影响，如别构酶受别构剂的调节，有的酶受共价修饰的调节，激素和神经体液通过第二信使对酶活力进行调节，以及诱导剂或阻抑剂对细胞内酶含量（改变酶合成与分解速度）的调节等。
参考资料来源：百度百科-酶诱导
参考资料来源：百度百科-酶
参考资料来源：百度百科-酶抑制作用
参考资料来源：百度百科-酶催化
酶浓度对酶促反应速度的影响是
酶浓度对酶促反应速度的影响：
首先，在酶浓度较低时，酶促反应的反应速度和酶浓度是成正比的。酶促反应速度很快，其反应速度取决于酶的浓度。其次，在酶浓度较大时，反应速度和酶浓度将失去线性，底物的扩散会影响酶促反应速度。
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